فهم و درمان آلزایمر و پارکینسون با ابزار هوش مصنوعی
به گزارش صنایع نو، یک ابزار نوین هوش مصنوعی (AI) نشان داده است که چگونه پروتئینهای مرتبط با بیماریها بهصورت نادرست تاخورده و به ساختارهای مضر تبدیل میشوند — گامی کلیدی در درک بیماریهای تحلیلبرندهی عصبی مانند آلزایمر و پارکینسون.
این پژوهش به سرپرستی مینگچن چن از آزمایشگاه چانگپینگ و پیتر وولینس از دانشگاه رایس انجام شده است و RibbonFold را معرفی میکند — روشی محاسباتی جدید که قادر است ساختارهای آمیلوئیدها را پیشبینی کند؛ رشتههای بلند و مارپیچی که در مغز بیماران مبتلا به زوال عصبی تجمع مییابند. این مطالعه در تاریخ ۱۵ آوریل در نشریهی Proceedings of the National Academy of Sciences** منتشر شده است.
RibbonFold بهطور ویژه برای بررسی ساختارهای پیچیده و متغیر پروتئینهایی طراحی شده که بهصورت نادرست تاخوردهاند، نه پروتئینهای سالم و عملکردی.
وولینس میگوید: «ما نشان دادهایم که چگونه میتوان کدهای تاخوردگی مبتنی بر هوش مصنوعی را با درک فیزیکی از چشمانداز انرژی فیبریلهای آمیلوئید محدود کرد تا ساختار آنها را پیشبینی کنیم. RibbonFold عملکردی بهتر از دیگر ابزارهای مبتنی بر AI مانند AlphaFold دارد که فقط برای پیشبینی ساختار پروتئینهای کروی سالم آموزش دیدهاند.»
فراتر از استاندارد طلایی
RibbonFold بر پایهی پیشرفتهای اخیر در پیشبینی ساختار پروتئین با استفاده از هوش مصنوعی ساخته شده است.
برخلاف ابزارهایی مانند AlphaFold2 یا AlphaFold3 که روی پروتئینهای کروی و پایدار آموزش دیدهاند، RibbonFold محدودیتهایی را در خود دارد که برای درک ویژگیهای نواریشکل فیبریلهای آمیلوئید مناسب است.
پژوهشگران این مدل را با دادههای ساختاری موجود از فیبریلهای آمیلوئید آموزش دادند و سپس آن را با ساختارهای شناختهشدهای که عمداً در آموزش گنجانده نشده بودند، آزمایش کردند.
نتایج نشان داد که RibbonFold در این حوزهی تخصصی از سایر ابزارهای مبتنی بر هوش مصنوعی عملکرد بهتری دارد و نکات ظریفی را که پیشتر نادیده گرفته شده بود، دربارهی نحوهی شکلگیری و تحول آمیلوئیدها در بدن آشکار میسازد. نکتهی مهم این است که نشان میدهد فیبریلها ممکن است در آغاز با یک ساختار شروع شوند اما به مرور زمان به شکلهای نامحلولتر تغییر یابند — امری که به پیشرفت بیماری کمک میکند.
وولینس میافزاید: «پروتئینهای تاخوردهی نادرست میتوانند شکلهای بسیار متفاوتی به خود بگیرند. روش ما نشان میدهد که پلیمورفهای پایدارتر به مرور زمان غالب میشوند چون نامحلولترند، و این موضوع میتواند علت بروز دیرهنگام علائم بیماری را توضیح دهد. این ایده ممکن است شیوهی رویکرد پژوهشگران به درمان بیماریهای تحلیلبرندهی عصبی را دگرگون کند.»
مرز تازهای در توسعهی دارو و فراتر از آن
موفقیت RibbonFold در پیشبینی پلیمورفهای آمیلوئید میتواند نقطهی عطفی در رویکرد دانشمندان به بیماریهای عصبی تحلیلبرنده باشد.
این ابزار با ارائهی روشی مقیاسپذیر و دقیق برای تحلیل ساختار تجمعهای مضر پروتئینی، چشماندازهای جدیدی در توسعهی دارو میگشاید. اکنون پژوهشگران داروسازی میتوانند طراحی داروها را به گونهای هدفمندتر انجام دهند تا به دقیقترین شکل ممکن به ساختارهای فیبریل مرتبط با بیماری متصل شوند.
چن، نویسندهی هممسئول پژوهش، میگوید: «این کار نهتنها یک مسئلهی دیرپای علمی را توضیح میدهد، بلکه ابزارهایی در اختیار ما میگذارد تا بتوانیم بهطور نظاممند یکی از مخربترین فرآیندهای زیستی را مطالعه و کنترل کنیم.»
فراتر از پزشکی، این یافتهها دیدگاههای تازهای دربارهی خودآرایی پروتئینها ارائه میدهد — پدیدهای که میتواند بر توسعهی مواد زیستی مصنوعی نیز اثر بگذارد. همچنین، این پژوهش یکی از رازهای مهم زیستشناسی ساختاری را روشن میسازد: اینکه چرا پروتئینهای یکسان میتوانند به چندین شکل بیماریزا تا بخورند.
وولینس در پایان میگوید: «توانایی پیشبینی کارآمد پلیمورفهای آمیلوئید میتواند مسیر پیشرفتهای آینده در جلوگیری از تجمعهای مضر پروتئینی را هدایت کند — گامی حیاتی برای مقابله با برخی از چالشبرانگیزترین بیماریهای عصبی جهان.»
نویسندگان دیگر این پژوهش شامل لیانگیو گوئو و چیلین یو (نویسندگان همدرجه اول) بههمراه دی وانگ و شیائویو وو از آزمایشگاه چانگپینگ هستند.
این مطالعه با حمایت بنیاد ملی علوم آمریکا (NSF)، بنیاد ولش (Welch Foundation) و آزمایشگاه چانگپینگ انجام شد.
نظرات کاربران
هنوز نظری ثبت نشده است.